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產品詳細介紹

XM-705E蛋白尿模型（高血壓腎臟疾病模型） ? XM-705E蛋白尿模型（高血壓腎臟疾病模型）放大300倍，由2個腎小體構成，第一個顯示了健康的腎小球解剖，第二個顯示了腎小球病變，由于高血壓傳入小動脈血管硬化、血管口徑的變化，從而增加內皮細胞和血漿蛋白在尿液。 尺寸：放大300倍，20×15×6cm 材質：PVC材料

產品詳細介紹Beeker取樣器是在水下土壤中靜態取樣的工具。樣本收集到透明管中，這樣它就能將材料保持在原位上，可以據此做出清楚的剖面描述。技術參數采樣深度：5米 采樣管尺寸：直徑63×57mm，長度100/150cm配置：包括一個完整的沉積物采樣器，不同長度的采樣管，活塞，頂部的錘擊頭和擴展連接桿，一個真空手泵，一個壓力手泵，軟管絞盤和軟管，一個氣動排放和分離系統(04.23.SB型)，一個工具包，各種附件和鋁質裝運箱。采樣原理在采樣前，一個堅硬的切割頭安裝在采樣管底部。一個墊圈安裝在采樣官頂部。切割頭和墊圈用帶子緊密連接，采樣管被它們夾緊。這種構造可以用在不同長度的采樣管上（最大1.5米）。一個橡膠隔膜裝在切割頭里，可以在一定壓力下膨脹并完全關閉切割頭，可以保證采樣器提起時，樣品完好保存。通過使用擴展連接桿和頂部的錘擊頭，可以將采樣器插入到底泥中。通過使用活塞，Beeker采樣器可以避免對樣品產生壓縮的問題。采樣前，將活塞裝在切割頭里。當切割頭位于沉積物上時，活塞通過繩子保持在一個固定高度（例如將繩子固定在船的欄桿上）。當采樣管下降時，活塞保持靜止狀態。采樣管被推入沉積物中，環繞著活塞。由于摩擦的作用而產生的壓縮被部分真空產生反作用抵消。通過Beeker采樣器采集的樣品壓縮率最大只有4-5%，其它的采樣系統通常會壓縮30%以上。采樣管被密封以后，通過使用水-氣動排放和分離系統，樣品可以再細分成更小的、非破壞性的樣品，用來深入研究。取樣完成后，取樣管密封，通過液壓-氣壓排出和分離設備，樣本可再分為更小的靜態樣本，以備相關的深度分析。全套裝置包括：一套完整的沉積物取樣工具，各種長度的取樣管，活塞，頂桿和加長桿，一個真空/壓力泵，真空/壓力存儲器，帶軟管的軟管卷盤，一個排出/分離設備，一套工具，各種附件，以及一只鋁制搬運箱。優點裝備完整，并帶有詳盡手冊。土壤剖面和密度保存較好。由于樣本的真實直徑，周圍很少有樣本撒出。沉積物的靜態取樣取樣器重量輕，使用簡便，所以一天之內可以采集多個樣本。有了氣壓存儲器和粗軟管連接，取樣器非常靈活，用途廣泛。取樣器可處理各種密度不同的沉積物，從含水很多、沒有粘性到松散的沙土，不受土壤分層的影響。用液壓-氣壓排出和分離設備，可輕松控制樣本的排出以及/或者分離。標準裝置可用于水中最深5米。在某些情況下，使用加長桿，還可在更深處采集樣本。注意：隨著取樣深度的增加，流水中取樣會越來越困難

化療作為最重要的抗腫瘤方法之一，拯救了無數人的生命。但化療引起的周圍神經病變(CIPN）是臨床常見的化療藥劑量限制性毒副反應。CIPN一旦出現極難恢復，患者因疼痛不得不降低化療劑量甚至停藥，極大降低腫瘤治療效果。然而，目前尚未有任何藥物可以有效防治CIPN。本專利圍繞CIPN的核心誘發因素中性粒細胞胞外誘捕網（NETs），通過缺血歸巢肽（shp）引導的DNase1靶向降解NETs，彌補了傳統治療的不足。并且作為一種雙功能納米藥物，既可以作為一種分子探針用于活體缺氧部位成像也可以靶向遞送藥物到缺血性組織，有效改善周圍神經病變和四肢微循環障礙，在治療NETs引起的疾病如感染、自身免疫疾病和癌癥方面有廣泛的應用前景。

本專利（專利號:ZL201110246292.3 ,發明人系榮昌校區教師，長期從事新中獸藥的研發）,涉及中 藥提取物的組合物,特別涉及補骨脂黃酮提取物和淫羊霍提取物的組合物,還涉及補骨脂黃酮提取物和淫羊 蕾提取物的復方制劑及其制備方法。其目的目的之一在于提供一種含補骨脂提取物和淫羊霍提取物的組合 物，能緩解動物的疲勞及提高動物的能量代謝，提高動物競技能力。本專利擬以獨占許可方式轉讓企業,并為申報新獸藥作準備。如果成功上市，能有效提高動物的競技活 動,加之無抗生素殘留問題，市場前景非?？捎^。

研發團隊合成了一種新型化合物作為模型化合物，進行痕量氣體狀態下熒光點亮機理的研究，在明確的反應機理和優化的分子結構指導之下，制備出具有優異性能的適用于高效率傳感器的薄膜功能材料。同時，借鑒已有商業可得的產品，重新設計傳感器的結構，制備更加便攜、低成本并高效的新型爆炸物傳感器。根據熒光效應：當光源照射分子時，分子中電子吸收能量躍遷到第一激發單線態或第二激發單線態，但這些激發態是不穩定的，當電子由第一激發單線態恢復到基態時，能量會以光的形式釋放，產生熒光。 根據設計出的新型傳感器，團隊研究了一種非接觸式爆炸物熒光檢測技術，主要包括氣相物質熒光反應流場成形控制、精密光路結構設計、高穩定度調制光源驅動、微弱熒光信號檢測、多路隔離電源設計與系統總控集成等。在建立可靠流場仿真模型的基礎上，實現激發光源、熒光探測器等電氣與結構設計，完成原理樣機的研制。本項目在實現過氧化物爆炸物熒光檢測系統的設計中，選用帶通濾光片、高通濾光片及各種K9光學透鏡等光學器件設計精密光路結構；選用LED單波長光源，搭配可調制電路，設計高穩定度調制光源；進行萬倍增益熒光探測電氣設計，噪聲極低、探測域值大，可高效采集并處理檢測晶片發出的熒光，實現微弱熒光信號檢測；熒光檢測晶片顯示為對特定波長光源敏感，當含有爆炸物物質的氣流通過檢測設備后發生反應，通過上述內容可知若發生反應，會激發出特定波長的熒光；實時監控模塊選用stm32系列處理器，實現對系統各模塊的工作狀態的控制與信號傳輸；總控電源設計為多路隔離電源，可分別為各模塊提供合適的電壓，同時受實時監控模塊控制。 針對海關、機場、地鐵、車站及快遞等行業日益增多的流動性臨檢應用場景，可通過小型化便攜式爆炸物檢測設備與安檢門、安檢機等傳統安檢設備進行集成安裝，實現既有安檢能力的升級。 同時，過氧化物爆炸物檢測儀器工作原理智能高效。當待檢物品或人通過時，儀器使用檢測試紙采集待檢物質，中央處理器模塊通過對得到的數據進行分析處理，得出檢測結果。若檢出爆炸物，儀器報警，復位后進行自清潔；若未檢出，儀器恢復待檢狀態。

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡稱UPS）是細胞內最重要的蛋白質降解通路，對維持生物體內蛋白質的濃度平衡，以及對調控蛋白、錯誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關重要的作用，參與了細胞周期、基因表達調控等多種細胞進程，由UPS失常引發的蛋白質新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學家被授予了諾貝爾化學獎，以表彰他們對該降解通路的發現。UPS中蛋白酶體是細胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復雜的大型全酶超分子復合機器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質量約為2.5MDa。美國FDA批準的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標。近年來，隨著冷凍電鏡技術的發展和應用，人們對這一大分子機器的結構和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報道了人源蛋白酶體基態的3.6?冷凍電鏡結構及其他三個亞納米分辨構象，并首次發現一個亞穩態構象的核心顆粒（Core Particle，簡稱CP）底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報道了6個ATPγS結合狀態下的26S動態結構，包括三個CP開放態對應的亞穩簡并態近原子分辨（4~5?）結構（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構和內在運動行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對于蛋白酶體如何實現底物降解的原子水平工作機制仍一無所知。此外，盡管冷凍電鏡技術近年來廣泛應用于分析具有動態特征的蛋白復合體結構和平衡態構象，但對其中間態結構和非平衡構象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動力學分析還有相當一段距離。 為了真正實現原子水平的蛋白酶體底物降解動態過程的冷凍電鏡三維重建和動力學表征，毛有東課題組攻克了兩大技術難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態構象？課題組發展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點，在底物降解中間過程，通過將ATP快速置換成ATPγS，結合快速冷凍的優勢，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過程的中間態。其二，如何在從冷凍電鏡數據中分析出更多構象的同時，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過多年持續努力，發展了多種基于人工智能和機器學習的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對蛋白酶體的動力學特征，設計了一套極其有效的整合了多種算法的多構象分類流程。通過這兩套技術方案的完美結合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態構象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結合到去泛素化，再到底物轉運的動態過程。與同期在Science上發表的與底物結合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結構（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構象數量多一倍，全部構象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態結構中底物并不能真正自由轉運，所推測的機理僅限于底物轉運這一步，對于其他三大Nature論文所回答重要問題均無法給出答案。這體現了該Nature論文不僅在實驗方法的原創性上和數據分析水平和質量上，更在科學發現和問題探究的深度和廣度上大幅超越了來自Science的競爭性論文。圖一 七個利用冷凍電鏡解析的精細原子結構完整揭示了從泛素識別、去泛素化反應、轉運啟動和持續降解的核心功能動態過程。 作為整個蛋白酶體的動力來源與運轉核心，AAA-ATPase激酶分子馬達展現出了三種不同的核苷酸水解協作模式，6個ATPase亞基協調工作，交替與底物發生相互作用。在去泛素化過程（EB態）中，處于對立位置的兩個ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內的底物轉運通道被打開，使得底物可以進入軸心通道；與此同時，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發生相互作用，執行其作為去泛素化酶的功能；在轉運起始過程（EC態）中，相鄰的兩個ATPase亞基Rpt1與Rpt5會同時水解ATP，調控顆粒（Regulatory Particle，簡稱RP）發生大規模轉動并釋放泛素；在底物去折疊與轉運過程（ED態）中，三個相鄰的ATPase亞基會分別同步進行ATP的結合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過程會單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學能轉換為機械能，使得相應的ATPase亞基發生剛體轉動，推動底物的去折疊和單向輸運，同時CP的轉運通道入口打開，底物被送入通道中進行降解。這些研究結果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結構和動力學信息，對于理解生物體內蛋白質的降解過程和一系列負責物質輸運的ATPase馬達分子的一般工作原理具有極為重要的科學意義。

本發明公開了一種抗蟲融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個核苷酸序列位于同一個開放閱讀框內。該抗蟲融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經過修飾的基因。本發明還同時公開了上述抗蟲融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發明的融合蛋白能用于制備轉基因抗蟲農作物。