|
搜索
搜 索
高等教育領域數(shù)字化綜合服務平臺
業(yè)大學.jpg){kind=logo}
蛋白質nog1在調控植物產(chǎn)量和穗粒數(shù)中的應用
本發(fā)明公開了蛋白質nog1在調控植物產(chǎn)量和/或穗粒數(shù)中的應用。所述蛋白質nog1為氨基酸序列是序列表中序列2所示的蛋白質；所述產(chǎn)量為單株產(chǎn)量；所述穗粒數(shù)為主莖穗粒數(shù)。實驗證明，向Guichao 2中導入抑制所述蛋白質nog1表達的物質，得到轉基因植物乙；與Guichao 2相比，轉基因植物乙的單株產(chǎn)量減少和/或主莖穗粒數(shù)減少。將編碼蛋白質nog1的核酸分子導入SIL176中，得到轉基因植物甲；與SIL176相比，轉基因植物甲的單株產(chǎn)量增加和/或主莖穗粒數(shù)增加。因此，蛋白質nog1對調控水稻產(chǎn)量和穗粒數(shù)具有非常重要的作用。
中國農(nóng)業(yè)大學
2021-04-11
新型納米材料干擾β-淀粉樣蛋白寡聚體形成并促進小膠質細胞介導清除
南開大學劉陽研究員與天津醫(yī)科大學康春生教授合作在國際知名學術期刊NanoLetters（DOI:10.1021/acs.nanolett.8b03644）上發(fā)表文章，提出了一種新型的納米復合材料（NC-KLVFF），可有效清除Aβ毒性寡聚體，并減輕Aβ誘導的AD小鼠的神經(jīng)毒性。該納米復合材料為表面集成有Aβ捕捉肽（KLVFF）的小粒徑納米顆粒（圖2b，14±4nm）。這種納米復合材料將KLVFF通過原位聚合交聯(lián)在血清蛋白質分子表面（圖2a），與Aβ共培養(yǎng)可顯著改變Aβ寡聚體的形貌，進而形成Aβ/NC-KLVFF納米團簇而不是Aβ寡聚體。隨著病理性Aβ寡聚體的減少，納米復合材料減輕了Aβ誘導的神經(jīng)元損傷，并恢復了腦內小膠質細胞吞噬Aβ的能力，最終保護了海馬神經(jīng)元免受凋亡。研究人員考察了NC-KLVFF在減輕神經(jīng)毒性和促進小膠質細胞清除方面的作用。實驗結果表明NC-KLVFF通過與Aβ作用形成納米團簇體，顯著減輕了Aβ對神經(jīng)元細胞膜的黏附，進而減小了對神經(jīng)元的損傷（圖3a,b）。在小膠質細胞對Aβ的吞噬實驗中，也觀察到Aβ/NC-KLVFF納米團簇體展現(xiàn)出更易被內在化的特點（圖3c,e）。
南開大學
2021-04-10
杜仲3-羥基-3-甲基戊二酰輔酶A還原酶蛋白編碼序列
一種杜仲eu-Hmgr蛋白編碼序列，屬于基因工程領域。所分離出的DNA分子包括：編碼具有杜仲eu-Hmgr蛋白活性的多肽的核苷酸序列，所述的核苷酸序列與SEQ ID NO.3中從核苷酸第170-1952位的核苷酸序列有至少70％的同源性；或者所述的核苷酸序列能在40-55℃條件下與SEQ ID NO.3中從核苷酸第170-1952位的核苷酸序列雜交。本發(fā)明是一種3-羥基-3-甲基戊二酰輔酶A的還原酶，有助于提高杜仲中次生代謝產(chǎn)物或其前體的含量，次生代謝產(chǎn)物具有雙向調節(jié)人體血壓的作用，并可降低人體膽固醇含量，預防心腦血管硬化等功能。對于保護人民的健康生長有所幫助。
江蘇師范大學
2021-04-11
斜生纖孔菌鯊烯合酶基因及其編碼的蛋白質和應用
本發(fā)明公開了一種斜生纖孔菌鯊烯合酶基因及其編碼的蛋白質與用途，本發(fā)明所提供的鯊烯合酶基因具有SEQ ID NO.1所示的核苷酸序列或者添加、取代、插入或缺失一個或多個核苷酸的同源序列或其等位基因及其衍生的核苷酸序列。所示基因編碼的蛋白質具有SEQ ID NO.2所示的氨基酸序列或者添加、取代、插入或缺失一個或多個氨基酸的同源序列。本發(fā)明提供的鯊烯合酶基因可以通過基因工程技術提高斜生纖孔菌中樺褐孔菌醇的含量，可用于利用轉基因技術來提高斜生纖孔菌中樺褐孔菌醇含量的研究和產(chǎn)業(yè)化中。而這些次生代謝產(chǎn)物在臨床上具有抗腫瘤、防治艾滋病等潛在的應用價值，對保護人民的健康生長有所幫助。因而本發(fā)明具有很大的應用前景。
江蘇師范大學
2021-04-11
蝶蛹金小蜂毒液絲氨酸蛋白酶抑制劑Pp-PI多肽及應用
本發(fā)明公開了一種蝶蛹金小蜂毒液絲氨酸蛋白酶抑制劑Pp-PI多肽，其具有SEQ ID NO：2所示的氨基酸序列。本發(fā)明還同時公開了編碼上述蝶蛹金小蜂毒液絲氨酸蛋白酶抑制劑Pp-PI多肽的基因，其具有SEQ ID NO：1中第126-290位的核苷酸序列；或者與SEQ IDNO：1中從核苷酸第126-290位的核苷酸序列有至少70％的同源性；或者其核苷酸序列能在40-55℃條件下與SEQ ID NO：1中從核苷酸第126-290位的核苷酸序列雜交。上述蝶蛹金小蜂毒液絲氨酸蛋白酶抑制劑Pp-PI多肽能用于制備蝶蛹金小蜂毒液絲氨酸蛋白酶抑制劑，用于轉基因作物或改造植物共生菌。
浙江大學
2021-04-11
關于冷凍電鏡解析的人源蛋白酶體組裝的變構選擇機制
蛋白酶體是細胞用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制，是細胞中最普遍的不可或缺的大型 蛋白復合機器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機器。 蛋白酶體全酶是由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復 合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。基座亞復合體在組裝過程中最重要的一個步驟是異質六 聚AAA-ATPase環(huán)的組裝。這個過程至少需要被PAAF1, p28/gankyrin, p27/PSMD9和S5b這四種調控顆粒(RP)組 裝伴侶蛋白分子所引導。天然的自由態(tài)19S調控復合體的構象存在大量的亞穩(wěn)定態(tài)，并表現(xiàn)出大幅度的局部構象漲 落，使冷凍電子顯微鏡技術成為解析其結構的唯一手段。利用 冷凍電鏡解析人源蛋白酶體全酶的基礎上（見PNAS 2016, 113: 12991-12996），利用他們自主開發(fā)的基于統(tǒng)計 流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法對p28-RP復合 體細微動態(tài)構象進行深度分類，共解析出了1個4.5-? p28綁定的調控顆粒（RP）非AAA的亞復合體，3個近7-? p28 綁定的完整RP結構，1個亞納米精度下的非p28綁定的完整RP結構以及7個亞納米精度下的由Rpn1-p28-AAA組成的p28 綁定RP的亞復合體的動態(tài)構象。觀察到自由態(tài)RP調控顆粒中p28-綁定的AAA環(huán)并沒有組成的閉 環(huán)孔狀通道，而是自發(fā)地在Rpt2-Rpt6和Rpt3-Rpt4界面上形成多個由“開”到“關”的拓撲變構。
北京大學
2021-04-11
業(yè)大學.jpg){kind=logo}
一種蛋白質-殼聚糖復凝聚食品微膠囊體系及其制備方法
本發(fā)明提供了一種蛋白質?殼聚糖復凝聚食品微膠囊體系及其制備方法，本發(fā)明將蛋白質和海藻酸鈉或果膠混合溶解于pH5.0以上的水溶液，然后再與殼聚糖溶液混合，調節(jié)pH值，低速攪拌使蛋白質?殼聚糖–海藻酸鈉或蛋白質?殼聚糖?果膠之間發(fā)生復雜的復凝聚反應，離心收集復凝聚相后，加入Ca2+，使復凝聚體系中的?COO?與Ca2+發(fā)生交聯(lián)反應，從而提高蛋白質?殼聚糖復凝聚體系的穩(wěn)定性。本發(fā)明只需要通過控制海藻酸鈉或果膠及Ca2+的添加量及交聯(lián)時間即可達到交聯(lián)的目的，不涉及有毒有害試劑，生產(chǎn)工藝簡單易行、安全高效，易于規(guī)模化生產(chǎn)，對于包埋各種功能性成分具有廣闊的市場前景。
青島農(nóng)業(yè)大學
2021-04-13
大學.jpg){kind=logo}
魔芋葡甘聚糖基質蛋白質分子印跡膜及其制備方法和應用
研發(fā)階段/n本發(fā)明提供一種蛋白質分子印跡膜，能夠選擇性識別結合模板蛋白質分子，是以魔芋葡甘聚糖為主要基質，其制備方法是將魔芋葡甘聚糖充分溶脹后，加交聯(lián)劑或與其它高分子共混，中和后加入模板蛋白質分子，充分混合后流涎成膜，干燥脫水形成模板蛋白質的分子印跡，加洗脫液充分洗脫模板蛋白質分子后制成魔芋葡甘聚糖蛋白質分子印跡膜。本發(fā)明所得蛋白質分子印跡膜，可作為生物分離模擬親和膜應用于蛋白質分離純化，尤其是基因工程蛋白質產(chǎn)品的分離純化，生物傳感檢測中的敏感膜部件以模擬抗體識別相應抗原等。
湖北工業(yè)大學
2021-01-12
基于反蛋白石結構水凝膠的心肌細胞檢測方法及其應用
本發(fā)明公開了一種基于反蛋白石結構水凝膠的心肌細胞檢測方法及其應用，包括以下步驟：1)制備生物相容性的反蛋白石結構水凝膠；2)基于反蛋白石結構水凝膠心肌細胞的培養(yǎng)；3)心肌細胞的檢測；4)數(shù)據(jù)的分析。本發(fā)明中的反蛋白石結構色水凝膠具備良好的生物相容性，細胞在其表面生長保持高活性和表型，反蛋白石結構水凝膠不僅為心肌細胞的生長提供載體，更重要的是為心肌細胞收縮力和跳動頻率的檢測提供穩(wěn)定的光學傳感信號，該檢測方法不需要復雜的檢測系統(tǒng)，具備直觀性、高靈敏行、高效、不受外界條件影響的優(yōu)勢；該方法可應用于心臟藥物
東南大學
2021-01-12
Prx I重組蛋白在制備抗細菌性敗血癥藥物中的應用
本發(fā)明公開了一種過氧化物氧化還原酶Prx?I重組蛋白在制備抵抗急性細菌性敗血癥藥物中的應用，所述的重組蛋白是在過氧化物氧化還原酶Prx?I氨基酸序列的N端或C端連接回輸肽蛋白構建而成；所述回輸肽的氨基酸序列為5’-AAVLLPVLLAAP-3’；本發(fā)明首次提供了過氧化物氧化還原酶Prx?I重組蛋白除了具有分解H2O2的經(jīng)典生化功能外，還具有新的抵抗急性細菌敗血癥的免疫學功能；通過對該蛋白分子進行重組改造，顯著增強活性蛋白進入細胞的效率，通過提高利用效率而賦予其具有更高的生物學活性，從而降低生產(chǎn)成本，具有良好的應用前景。
浙江大學
2021-04-13