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本發明公開了一種三相永磁同步電動機相序檢測和轉子初始位置定位系統及方法,該系統包括永磁同步電動機,控制器,逆變器和位置傳感器,逆變器對應永磁同步電動機的連接相序為abc或acb,控制器基于電壓矢量控制技術控制轉子的轉動并先后給定該定子兩個固定相位的電壓矢量以驅動該轉子先后轉至對應的位置,通過位置傳感器獲得轉子轉至的兩個絕對位置角度,由控制器計算該兩個絕對位置角度差來判斷永磁同步電動機的連接相序,及通過給定的電壓矢量設定該轉子的初始位置角,并將初始位置角和電機相序信息存入eeprom.控制器在每次上電時,可以選擇從eeprom或者調用檢測初始角和相序子函數獲得初始位置角和相序信息,該系統簡單,檢測方法簡單可靠,準確.

本發明的主要工作是基于多源異構網絡推斷主體(用戶)之間的社 會關系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關系，本發明中只以用 戶為例)的方法，異構網絡是指網絡中主體類型多種或者主體之間的關 系類型多種，關系可以分為好友和其他兩種。主要內容包括在兩個(例 如 Twitter 網絡、通訊網絡)異構網絡中，兩個網絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網絡中主體之間的關系鏈接類型是不同的在 Twitter 網絡 中用戶之間的關系是

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構

該項研究工作提出了新的面向復雜種植和灌溉條件的農業區遙感蒸散發時空數據的融合方法，該算法采用農業區相對均勻氣象和灌溉條件的水文響應單元代替傳統的分解窗口，并提出一種ET校正的方法，基于作物種植結構對ET進行分解和重構。

西安交通大學能源與動力工程學院加速器中子源低能段真空設備競爭性磋商

近日，物理科學與技術學院俞云偉教授課題組在時域天文學領域取得了新的研究進展，揭示了快變藍色光學暫現源的磁陀星統計性質及其和長伽馬射線暴、超亮超新星的可能內在聯系，相關研究成果于8月22日發表于國際權威期刊《TheAstrophysicalJournalLetters》。

報道了pre-tRNA結合人源tRNA剪接內切酶 (tRNA splicing endonuclease, TSEN) 復合物處于“預催化”和“催化后”兩種狀態的高分辨率結構，結合體外生化，揭示了TSEN復合物識別和剪切pre-tRNA內含子的分子機理。