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本發明公開了一種雙路電壓信號驅控的面陣電控液晶光發散微透鏡芯片，包括電控液晶散光微透鏡陣列、第一驅控信號輸入端口和第二驅控信號輸入端口，面陣電控液晶散光微透鏡為 m×n 元，其中，m、n 均為大于 1 的整數，電控液晶散光微透鏡陣列采用液晶夾層結構，且下上層之間順次設置有第一基片、共地電極層、第一液晶定向層、液晶層、第二液晶定向層、頂面圖案化電極層、頂層電極間絕緣層、頂面電極層、第二基片，共地電極層和頂面電極層分別固

程鑫課題組主攻微納加工技術，包括超高精度（亞5納米）表面圖形化技術、適用于產業化的大面積低成本納米加工技術、微納3D打印技術等。課題組同時開發微納加工在半導體器件、納米光學、生物醫學工程等多個領域中的應用。近年來，課題組在微流控芯片領域開展了大量創新性研究工作，并取得了一系列成果。 DNA/RNA測序前文庫構建和蛋白質的結構大規模質譜檢測等基因組學和蛋白質組學研究中的關鍵技術都涉及到稀

本發明的主要工作是基于多源異構網絡推斷主體(用戶)之間的社 會關系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關系，本發明中只以用 戶為例)的方法，異構網絡是指網絡中主體類型多種或者主體之間的關 系類型多種，關系可以分為好友和其他兩種。主要內容包括在兩個(例 如 Twitter 網絡、通訊網絡)異構網絡中，兩個網絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網絡中主體之間的關系鏈接類型是不同的在 Twitter 網絡 中用戶之間的關系是

鋰離子電池是用于便攜式電子設備和電動汽車的最先進的電化學儲能技術，然而以石墨作為負極的傳統鋰離子電池的比容量較低且能量密度已接近極限，難以滿足人們對高能量密度二次電池的需求。

中試階段/n該項目2016年獲得湖北省科技進步一等獎。由于乙酰甲喹和喹烯酮尚未確定每日允許攝入量(ADI)、殘留標識物(MR)和靶組織(TT)，未能制訂最高殘留限量(MRLs)和休藥期(WP)，喹乙醇僅有豬肌肉暫定MR及MRL，這三種藥物一直沒有科學的食品安全標準和風險管控技術，消費者健康受到威脅。

本發明公開了一種可回收重復使用的熱等靜壓用控型模芯，包 括芯體、金屬導電層和隔離層，所述芯體由氧化鋁陶瓷制成；所述金 屬導電層由 Ag 制成；所述隔離層由 Fe 制成。本發明控型模芯可回收 重復使用，且控型精度高，采用易腐蝕材料隔離模芯與零件，成形后 僅腐蝕去除隔離層，分離模芯與零件，回收控型模芯；采用高溫強度 高的材料制備控型模芯，模芯在高溫高壓作用下變形小，成形零件精 度誤差相對較小。 

本成果來自國家科技計劃項目，獲國家發明專利授權。該發明獲得的光控油水浸潤性可逆轉換的SiO2/TiO2復合涂層在功能納米界面材料研究領域具有重要意義。這項研究成果在基因傳輸、無損失液體輸送、微流體、生物芯片、藥物緩釋、石油化工、建筑材料等領域具有極為廣闊的應用前景。

近日，植物保護學院小麥赤霉病防控研究團隊在《NewPhytologist》期刊上在線發表了題為“Landscapeandregulationofalternativesplicingandalternativepolyadenylationinaplantpathogenicfungus”的研究論文。劉慧泉研究員為論文通訊作者，博士研究生路平為論文第一作者，該團隊江聰研究員、王秦虎副教授和部分研究生也參與了該研究工作。

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構