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清華大學(xué)電機(jī)系易陳誼課題組采用真空熱蒸發(fā)鍍膜與傳統(tǒng)溶液法相結(jié)合的工藝制備高質(zhì)量鈣鈦礦薄膜，突破了目前無甲胺銫甲脒鉛鹵鈣鈦礦（銫甲脒鈣鈦礦）太陽(yáng)能電池效率的最高記錄。

對(duì)碳纖維布加固鋼筋混凝土梁、柱、框架節(jié)點(diǎn)及框架結(jié)構(gòu)等的受力性能進(jìn)行了系統(tǒng)地試驗(yàn)研究、機(jī)理分析和三維非線性力學(xué)計(jì)算，為混凝土結(jié)構(gòu)補(bǔ)強(qiáng)固技術(shù)提供了理論依據(jù)。針對(duì)歷史保護(hù)建筑的特點(diǎn)，研究了多種荷載組合作用下歷史保護(hù)建筑的破壞機(jī)理、衰變規(guī)律、剩余壽命及可靠性，并對(duì)在役歷史保護(hù)建筑物的檢測(cè)鑒定與加固技術(shù)進(jìn)行了系統(tǒng)地試驗(yàn)研究。本項(xiàng)研究獲得了上海市科技進(jìn)步三等獎(jiǎng) 1 項(xiàng)，華夏建設(shè)科學(xué)技術(shù)獎(jiǎng)三等獎(jiǎng) 1 項(xiàng)

一.實(shí)驗(yàn)?zāi)康?.測(cè)定二氧化碳的P-V-T關(guān)系，觀察臨界現(xiàn)象：①臨界狀態(tài)附近氣液兩相模糊的現(xiàn)象。②氣液整體相變現(xiàn)象。③測(cè)定CO2的pc、vc、tc等臨界參數(shù)，并將實(shí)驗(yàn)所得的vc值與理想氣體狀態(tài)方程和范德瓦爾方程的理論值相比教，簡(jiǎn)述其差異原因。2.測(cè)定CO2的P-V-T關(guān)系，在P-V坐標(biāo)中繪出t為20℃,27℃，31.1℃,50℃四種等溫曲線，與標(biāo)準(zhǔn)試驗(yàn)曲線及克拉貝隆方程和范德瓦爾方程的理論計(jì)算值相比較并分析差異原因。3.測(cè)定在不同壓力下飽和蒸汽和飽和液體的比容（或密度）及飽和溫度和飽和壓力的對(duì)應(yīng)關(guān)系。觀察凝結(jié)和汽化過程及臨界狀態(tài)附近汽液兩相模糊的現(xiàn)象。4.測(cè)定二氧化碳飽和溫度和飽和壓力的對(duì)應(yīng)關(guān)系。二.技術(shù)指標(biāo)1.承壓玻璃管及設(shè)備耐壓承限可達(dá)到11MPa，承壓玻璃管內(nèi)的二氧化碳完全呈現(xiàn)液化狀態(tài)30分鐘以上方可泄壓，如未達(dá)到此標(biāo)準(zhǔn)，作不合格設(shè)備處理。2.實(shí)驗(yàn)壓力達(dá)到3Mpa時(shí)，水銀柱在承壓玻璃管內(nèi)清晰可見。對(duì)應(yīng)溫度下，當(dāng)壓力達(dá)到液化壓力時(shí)，承壓玻璃管出現(xiàn)二氧化碳液化現(xiàn)象。3.工作電源：電壓AC220V、50Hz，單相三線制、功率≤2100W；安全保護(hù)：具有接地保護(hù)、漏電保護(hù)、過流保護(hù)。4.防靜電臺(tái)面，高品質(zhì)鋁合金型材框架（可移動(dòng)式設(shè)計(jì)，水平調(diào)節(jié)支撐型帶剎車腳輪），無焊接點(diǎn)，安裝拆卸方便。5.裝置外形尺寸：1200×500×1700mm。 三.▲與本工藝配套的3D仿真教學(xué)軟件、3D虛擬仿真平臺(tái)。3D仿真軟件具有管理員端、教師端、學(xué)生端，可實(shí)現(xiàn)教學(xué)實(shí)驗(yàn)網(wǎng)絡(luò)化；▲①安裝于學(xué)校內(nèi)服務(wù)器上的局域網(wǎng)版；②聯(lián)網(wǎng)即可使用，沒有地域限制的網(wǎng)絡(luò)版；③▲學(xué)生可任意在手機(jī)端和電腦端通過此平臺(tái)學(xué)習(xí)設(shè)備的操作；④▲軟件以人物360°自由漫游的視角觀看實(shí)驗(yàn)的各個(gè)角度，有場(chǎng)景特效和背景音樂、語(yǔ)音播報(bào)和切換場(chǎng)景功能；⑤包含實(shí)驗(yàn)原理、實(shí)驗(yàn)?zāi)康暮蛯?shí)驗(yàn)步驟的實(shí)驗(yàn)介紹功能；⑥在該界面中，可看到具體的操作指引。⑦語(yǔ)音播報(bào)及文字輔助認(rèn)識(shí)設(shè)備部件及用途；⑧按照實(shí)驗(yàn)的操作步驟模擬實(shí)驗(yàn)功能；⑨▲軟件平臺(tái)可實(shí)時(shí)記錄和保存學(xué)生操作軟件的情況；⑩▲學(xué)生按照實(shí)驗(yàn)步驟進(jìn)行考試，系統(tǒng)能當(dāng)場(chǎng)評(píng)分并上傳到教師端。 ▲（1）3D虛擬仿真平臺(tái)：登錄管理員以及教師端賬號(hào)后可看到個(gè)人信息、學(xué)校管理、學(xué)院管理、系別管理、年級(jí)管理、班級(jí)管理、設(shè)備列表、考試管理、試卷管理、學(xué)生試卷、簽到管理、新增作業(yè)管理、未審批作業(yè)、科目管理、作業(yè)成績(jī)、考試成績(jī)、錯(cuò)題試卷、未審核作業(yè)、通知公告、最新作業(yè)、成績(jī)查詢、在線用戶、和系統(tǒng)設(shè)置這二十三個(gè)功能菜單，包含添加部門名稱、負(fù)責(zé)人、聯(lián)系電話、郵箱信息、管理員用戶昵稱、郵箱、用戶名稱、崗位、學(xué)校名稱、手機(jī)號(hào)碼、自主設(shè)置密碼、搜索查詢成員，上傳文件、文件類型、專業(yè)、科目以及學(xué)校ID，可以在軟件平臺(tái)以文檔形式上傳教學(xué)資料，考試題目，可設(shè)置單選題、多選題、判斷題、填空題、內(nèi)容、科目、答案添加，▲可以查詢學(xué)生的歷次考試成績(jī)，使用3D仿真軟件的情況；學(xué)生可任意在手機(jī)端和電腦端通過此平臺(tái)學(xué)習(xí)實(shí)驗(yàn)設(shè)備3D仿真教學(xué)軟件的使用操作，完成理論知識(shí)的學(xué)習(xí)，系統(tǒng)可立即自動(dòng)批改并生成考試分?jǐn)?shù)，實(shí)時(shí)上傳到教師端。 ▲（2）投標(biāo)文件中提供以上軟件每項(xiàng)功能的高清截圖，以及二維碼形式的▲軟件錄頻，使評(píng)委能清晰看到以上參數(shù)中的每個(gè)功能內(nèi)容（靜態(tài)圖片視為無效提供），驗(yàn)證仿真平臺(tái)功能和實(shí)驗(yàn)設(shè)備3D仿真功能，中標(biāo)后采購(gòu)人有權(quán)要求中標(biāo)人提供軟件安裝包進(jìn)行參數(shù)演示，如出現(xiàn)虛假應(yīng)標(biāo)、拒絕演示等，采購(gòu)人有權(quán)終止合同，并由中標(biāo)人承擔(dān)一切后果。  

本發(fā)明的主要工作是基于多源異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)推斷主體(用戶)之間的社 會(huì)關(guān)系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關(guān)系，本發(fā)明中只以用 戶為例)的方法，異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)是指網(wǎng)絡(luò)中主體類型多種或者主體之間的關(guān) 系類型多種，關(guān)系可以分為好友和其他兩種。主要內(nèi)容包括在兩個(gè)(例 如 Twitter 網(wǎng)絡(luò)、通訊網(wǎng)絡(luò))異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)中，兩個(gè)網(wǎng)絡(luò)的主體類型都包含有 用戶，但不同網(wǎng)絡(luò)中主體之間的關(guān)系鏈接類型是不同的在 Twitter 網(wǎng)絡(luò) 中用戶之間的關(guān)系是

蛋白酶體是細(xì)胞中用來調(diào)控特定蛋白質(zhì)的濃度和清除錯(cuò)誤折疊蛋白質(zhì)的主要機(jī)制的核心組成部分，是細(xì)胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機(jī)器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個(gè)亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復(fù)合體組成的調(diào)控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國(guó)科學(xué)院院刊》報(bào)道了人源蛋白酶體的基態(tài)近原子分辨的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，以及三個(gè)亞納米分辨的RP-CP亞復(fù)合體亞穩(wěn)或過渡態(tài)的共存結(jié)構(gòu)，并首次發(fā)現(xiàn)其中一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的CP的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開放狀態(tài)（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發(fā)現(xiàn)被德國(guó)馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國(guó)科學(xué)院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進(jìn)一步證實(shí)、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態(tài)的全酶結(jié)構(gòu)離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運(yùn)動(dòng)行為。毛有東、歐陽(yáng)頎課題組及其合作者在前期工作的基礎(chǔ)上，利用他們自主開發(fā)的基于統(tǒng)計(jì)流行算法的高性能計(jì)算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法，對(duì)ATP-γS結(jié)合狀態(tài)下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數(shù)據(jù)展開了深入分析，得到了6個(gè)共存的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，其中包括3.6埃分辨率的基態(tài)結(jié)構(gòu)，3.5埃的開放態(tài)CP結(jié)構(gòu)，和三個(gè)CP開放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結(jié)構(gòu)。另外兩個(gè)中間態(tài)結(jié)構(gòu)分辨率為7.0埃和5.8埃。三個(gè)CP開放態(tài)對(duì)應(yīng)的全酶結(jié)構(gòu)的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊，伴隨其不同的構(gòu)象變化，至少有四個(gè)ATP-γS分子穩(wěn)定結(jié)合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結(jié)合狀態(tài)下形成的非穩(wěn)定動(dòng)態(tài)構(gòu)象提供了重要證據(jù)。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道呈現(xiàn)從螺旋到鞍形不同的拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)變化，為進(jìn)一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎(chǔ)。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道發(fā)生大幅度的拓?fù)渥儤?gòu)

清華大學(xué)電子工程系黃翊東教授團(tuán)隊(duì)崔開宇副教授帶領(lǐng)學(xué)生在超光譜成像芯片方面取得重要進(jìn)展，研制出國(guó)際首款實(shí)時(shí)超光譜成像芯片，相比已有光譜檢測(cè)技術(shù)實(shí)現(xiàn)了從單點(diǎn)光譜儀到超光譜成像芯片的跨越。