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產(chǎn)品詳細(xì)介紹

鹽脅迫直接影響植物的生長，我國現(xiàn)有約9913萬公頃的鹽堿土地，占全國可用耕地面積近四分之一，無法進(jìn)行大規(guī)模農(nóng)作物種植。植物耐鹽堿促生菌可以通過調(diào)節(jié)土壤pH值，促進(jìn)植物對營養(yǎng)物質(zhì)的吸收，調(diào)節(jié)植物激素，調(diào)節(jié)植物耐受氧化和滲透脅迫的能力等，幫助植物抵抗鹽堿脅迫在逆境下生長增產(chǎn)。 對于耐鹽堿促生菌Bacillus subtilis N51和Bacillus cereus T146，實(shí)驗(yàn)室現(xiàn)通過連續(xù)發(fā)酵，優(yōu)化發(fā)酵工藝以及噴霧干燥工藝，制備孢子形成率達(dá)70%以上、干粉菌劑活菌數(shù)目達(dá)1010/g的菌劑。 對于菌株Kocuria sp. LA1T6、Bacillus sp. LA1T8和Pseudomonas sp.T44，實(shí)驗(yàn)室現(xiàn)進(jìn)行多糖包衣制劑的開發(fā)，研制高穩(wěn)定性、成膜性、安全性和緩釋性的包衣制劑。

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡稱UPS）是細(xì)胞內(nèi)最重要的蛋白質(zhì)降解通路，對維持生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的濃度平衡，以及對調(diào)控蛋白、錯(cuò)誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關(guān)重要的作用，參與了細(xì)胞周期、基因表達(dá)調(diào)控等多種細(xì)胞進(jìn)程，由UPS失常引發(fā)的蛋白質(zhì)新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關(guān)。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學(xué)家被授予了諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)，以表彰他們對該降解通路的發(fā)現(xiàn)。UPS中蛋白酶體是細(xì)胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復(fù)雜的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質(zhì)量約為2.5MDa。美國FDA批準(zhǔn)的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標(biāo)。近年來，隨著冷凍電鏡技術(shù)的發(fā)展和應(yīng)用，人們對這一大分子機(jī)器的結(jié)構(gòu)和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報(bào)道了人源蛋白酶體基態(tài)的3.6?冷凍電鏡結(jié)構(gòu)及其他三個(gè)亞納米分辨構(gòu)象，并首次發(fā)現(xiàn)一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的核心顆粒（Core Particle，簡稱CP）底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開放狀態(tài)（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報(bào)道了6個(gè)ATPγS結(jié)合狀態(tài)下的26S動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，包括三個(gè)CP開放態(tài)對應(yīng)的亞穩(wěn)簡并態(tài)近原子分辨（4~5?）結(jié)構(gòu)（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構(gòu)和內(nèi)在運(yùn)動(dòng)行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對于蛋白酶體如何實(shí)現(xiàn)底物降解的原子水平工作機(jī)制仍一無所知。此外，盡管冷凍電鏡技術(shù)近年來廣泛應(yīng)用于分析具有動(dòng)態(tài)特征的蛋白復(fù)合體結(jié)構(gòu)和平衡態(tài)構(gòu)象，但對其中間態(tài)結(jié)構(gòu)和非平衡構(gòu)象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動(dòng)力學(xué)分析還有相當(dāng)一段距離。 為了真正實(shí)現(xiàn)原子水平的蛋白酶體底物降解動(dòng)態(tài)過程的冷凍電鏡三維重建和動(dòng)力學(xué)表征，毛有東課題組攻克了兩大技術(shù)難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態(tài)構(gòu)象？課題組發(fā)展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點(diǎn)，在底物降解中間過程，通過將ATP快速置換成ATPγS，結(jié)合快速冷凍的優(yōu)勢，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過程的中間態(tài)。其二，如何在從冷凍電鏡數(shù)據(jù)中分析出更多構(gòu)象的同時(shí)，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過多年持續(xù)努力，發(fā)展了多種基于人工智能和機(jī)器學(xué)習(xí)的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對蛋白酶體的動(dòng)力學(xué)特征，設(shè)計(jì)了一套極其有效的整合了多種算法的多構(gòu)象分類流程。通過這兩套技術(shù)方案的完美結(jié)合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態(tài)構(gòu)象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結(jié)合到去泛素化，再到底物轉(zhuǎn)運(yùn)的動(dòng)態(tài)過程。與同期在Science上發(fā)表的與底物結(jié)合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結(jié)構(gòu)（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構(gòu)象數(shù)量多一倍，全部構(gòu)象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態(tài)結(jié)構(gòu)中底物并不能真正自由轉(zhuǎn)運(yùn)，所推測的機(jī)理僅限于底物轉(zhuǎn)運(yùn)這一步，對于其他三大Nature論文所回答重要問題均無法給出答案。這體現(xiàn)了該Nature論文不僅在實(shí)驗(yàn)方法的原創(chuàng)性上和數(shù)據(jù)分析水平和質(zhì)量上，更在科學(xué)發(fā)現(xiàn)和問題探究的深度和廣度上大幅超越了來自Science的競爭性論文。圖一 七個(gè)利用冷凍電鏡解析的精細(xì)原子結(jié)構(gòu)完整揭示了從泛素識別、去泛素化反應(yīng)、轉(zhuǎn)運(yùn)啟動(dòng)和持續(xù)降解的核心功能動(dòng)態(tài)過程。 作為整個(gè)蛋白酶體的動(dòng)力來源與運(yùn)轉(zhuǎn)核心，AAA-ATPase激酶分子馬達(dá)展現(xiàn)出了三種不同的核苷酸水解協(xié)作模式，6個(gè)ATPase亞基協(xié)調(diào)工作，交替與底物發(fā)生相互作用。在去泛素化過程（EB態(tài)）中，處于對立位置的兩個(gè)ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內(nèi)的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道被打開，使得底物可以進(jìn)入軸心通道；與此同時(shí)，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發(fā)生相互作用，執(zhí)行其作為去泛素化酶的功能；在轉(zhuǎn)運(yùn)起始過程（EC態(tài)）中，相鄰的兩個(gè)ATPase亞基Rpt1與Rpt5會(huì)同時(shí)水解ATP，調(diào)控顆粒（Regulatory Particle，簡稱RP）發(fā)生大規(guī)模轉(zhuǎn)動(dòng)并釋放泛素；在底物去折疊與轉(zhuǎn)運(yùn)過程（ED態(tài)）中，三個(gè)相鄰的ATPase亞基會(huì)分別同步進(jìn)行ATP的結(jié)合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過程會(huì)單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學(xué)能轉(zhuǎn)換為機(jī)械能，使得相應(yīng)的ATPase亞基發(fā)生剛體轉(zhuǎn)動(dòng)，推動(dòng)底物的去折疊和單向輸運(yùn)，同時(shí)CP的轉(zhuǎn)運(yùn)通道入口打開，底物被送入通道中進(jìn)行降解。這些研究結(jié)果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)信息，對于理解生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的降解過程和一系列負(fù)責(zé)物質(zhì)輸運(yùn)的ATPase馬達(dá)分子的一般工作原理具有極為重要的科學(xué)意義。

本發(fā)明公開了一種抗蟲融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個(gè)核苷酸序列位于同一個(gè)開放閱讀框內(nèi)。該抗蟲融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經(jīng)過修飾的基因。本發(fā)明還同時(shí)公開了上述抗蟲融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發(fā)明的融合蛋白能用于制備轉(zhuǎn)基因抗蟲農(nóng)作物。

本發(fā)明公開了一種絲腺蠶絲蛋白的提取方法。將五齡熟蠶在水中浸死后，置于在一定溫度下放置，直至絲腺體凝固后解剖取出；將得到的中部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，除去蠶體組織雜質(zhì)，獲得中部絲腺蠶絲蛋白；將得到的后部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，得到的后部絲腺蠶絲蛋白為后部絲腺絲素；將中部絲腺蠶絲蛋白中的外層進(jìn)行剝離，外層剝離得到的蠶絲蛋白為中部絲腺絲膠，剝離剩余得到的內(nèi)部蠶絲蛋白為中部絲腺絲素。本發(fā)明方法簡單有效，避免了熟蠶直接解剖時(shí)絲腺蠶絲蛋白粘性而引起的操作不易性，具有勞動(dòng)強(qiáng)度低、提取效率高、產(chǎn)物易干燥和保存等特點(diǎn)；其成品可用于食品、化妝品、組織工程、載藥系統(tǒng)等多種領(lǐng)域，應(yīng)用范圍廣。