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研發階段/n本成果所制備的金霉素抗體對金霉素具有很高的特異性，可對動物源食品中金霉素的殘留量進行專一檢測和判定。樣品處理不需要過柱凈化，處理步驟簡單、實用，特別適合基層檢驗檢疫單位使用。樣品處理較現有儀器簡單、靈敏、省時。本成果經過靈敏度、精密度、特異性等質控項目測定各項指標達到國家相關技術要求。技術水平：專利技術（國家發明專利授權號：ZL2005100863473）應用前景：本成果用于對金霉素殘留的檢測具有良好的應用前景，可以在較短時間內檢測大量樣品，排除大量陰性樣品，同時樣品處理既簡單、省時、省

中試階段/n該項目縮短了檢測時間，降低了檢測成本，同時具有檢測靈敏度高、精密度好、準確性好的特點。

本發明屬于農產品加工及副產品綜合利用技術領域。本發明對大豆乳清蛋白 廢水綜合利用，原料無需干燥，設備要求低，操作簡單，無環境污染。且 Kunitz型胰蛋白酶抑制劑回收率高，純度高，蛋白活性高。 低濃度的胰蛋白酶抑制劑是廣譜抗致癌因子，能預防結腸癌、肝癌、口腔癌、肺癌等多種癌癥的發生，還有降低膽固醇水平的作用；能增強胰臟生長和增加胰消化酶的活性，且對動物內皮細胞生長因子具有活化作用；能控制腎小球腎炎或腎盂腎炎的一些炎癥發展過程。此外，微量胰蛋白酶抑制劑對于糖尿病治療，調節胰島素失調有一定效果。醫藥上提取胰蛋白酶抑制劑(抑肽酶) 治療急性胰腺炎

緩控釋技術和生物酶技術研發人員，理論與實踐二者兼而有之

11月4日，天津大學生命科學學院王濤課題組在Journal of Virology在線發表了最新研究成果，論文題目為“Enterovirus D68 Protease 2AproTargets TRAF3 to Subvert Host Innate Immune Responses”。 腸道病毒EV-D68（Enterovirus D68）可引起典型上呼吸道感染癥狀，同時還會誘發中樞神經系統疾病，如急性弛緩性麻痹和急性無力脊髓炎等。近年來，我國對EV-D68的檢出率逐漸升高，存在大規模暴發的風險。腸道病毒的非結構蛋白2A蛋白酶（2Apro）是協助病毒逃避宿主天然免疫的關鍵蛋白。 王濤團隊發現在感染EV-D68后，2Apro可顯著抑制SEV誘導的Ⅰ型干擾素反應。進一步研究發現，2Apro能夠分別在HeLa和HEK293T細胞中切割TRAF3的C端區域，切割后得到的條帶大小為40 kDa左右。同時，2Apro中第107位氨基酸的半胱氨酸被丙氨酸取代后，喪失對TRAF3的切割活性，而TRAF3中第462位氨基酸甘氨酸突變為丙氨酸時，表現出對2Apro切割的抗性。 本研究發現了EV-D68的2Apro能夠切割宿主天然免疫通路中的TRAF3蛋白，從而破壞宿主的先天免疫應答，并對2Apro和TRAF3切割的具體位點和機制做了詳細報道。

項目成果/簡介:11月4日，天津大學生命科學學院王濤課題組在Journal of Virology在線發表了最新研究成果，論文題目為“Enterovirus D68 Protease 2AproTargets TRAF3 to Subvert Host Innate Immune Responses”。 腸道病毒EV-D68（Enterovirus D68）可引起典型上呼吸道感染癥狀，同時還會誘發中樞神經系統疾病，如急性弛緩性麻痹和急性無力脊髓炎等。近年來，我國對EV-D68的檢出率逐漸升高，存在大規模暴發的風險。腸道病毒的非結構蛋白2A蛋白酶（2Apro）是協助病毒逃避宿主天然免疫的關鍵蛋白。 王濤團隊發現在感染EV-D68后，2Apro可顯著抑制SEV誘導的Ⅰ型干擾素反應。進一步研究發現，2Apro能夠分別在HeLa和HEK293T細胞中切割TRAF3的C端區域，切割后得到的條帶大小為40 kDa左右。同時，2Apro中第107位氨基酸的半胱氨酸被丙氨酸取代后，喪失對TRAF3的切割活性，而TRAF3中第462位氨基酸甘氨酸突變為丙氨酸時，表現出對2Apro切割的抗性。 本研究發現了EV-D68的2Apro能夠切割宿主天然免疫通路中的TRAF3蛋白，從而破壞宿主的先天免疫應答，并對2Apro和TRAF3切割的具體位點和機制做了詳細報道。

"流行性感冒是由流感病毒引起的一種全球性的感染性疾病，嚴重影響著人類的正常生活，其預防與治 療的主要手段是使用神經氨酸酶抑制劑藥物。流感病毒不斷變異，需要不斷開發新型流感病毒神經氨酸酶 抑制劑。本研究在前期工作的基礎上，設計合成了一類環己烯新化合物，合成方法上有創新，

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構

本發明公開了一種聚乙烯-醋酸乙烯酯共聚物／氫氧化鎂-碳納米管復合阻燃材料的制備方法和應用，由下述組分經過熔融共混熱壓成型制成，將100重量份聚乙烯-醋酸乙烯酯共聚物和1-10重量份基于碳納米管基體的單分散氫氧化鎂納米粒子置于密煉機中，熔融混煉、熱壓成型、冷卻固化。采用碳納米管為載體，降低氫氧化鎂粒徑，使其實現納米級分散。提高氫氧化鎂與聚乙烯-醋酸乙烯酯共聚物接觸面積，提高聚合物阻燃性能。